„Energie der Zukunft“ – Neue Wege zur Biowasserstoffproduktion
Forscher des Max-Planck-Instituts für Chemische Energiekonversion (MPI CEC) und der Ruhr-Universität Bochum (RUB) ist es gelungen Biologie und Chemie zu kombinierten und halbsynthetische Eisen-Eisen-Hydrogenasen ([FeFe]-Hydrogenasen) herzustellen. Damit könnte in Zukunft ein sauberer Energieträger produziert werden: Wasserstoff.
Hydrogenasen sind Weltmeister in der Produktion von Wasserstoff. Unter optimalen Bedingungen kann ein einziges Hydrogenase-Enzym in einer Sekunde 9.000 Wasserstoff-Moleküle herstellen. Hydrogenasen spielen in vielen einzelligen Lebewesen, Bakterien oder Grünalgen eine wichtige Rolle im Energiehaushalt. Für uns könnten sie dazu beitragen, saubere Energieträger herzustellen, denn Wasserstoff verbrennt zu reinem Wasser.
Künstliche Photosynthese?
Biologen und Chemiker arbeiten daher schon seit Jahren daran, diese Enzyme und ihre chemischen Blaupausen industriell nutzbar zu machen – als günstige und umweltfreundliche Materialien für neuartige Brennstoffzellen oder sogar zur direkten Herstellung von Wasserstoff aus Sonnenenergie mittels artifizieller Photosynthese.
Das aktive Zentrum der sogenannten Eisen-Eisen-Hydrogenasen ist einzigartig, da es ohne seltene Edelmetalle wie Platin die Katalyse durchführt. Wissenschaftler beschäftigen sich deshalb intensiv mit der Nachbildung dieses Eisen-Komplexes. Das gelingt zwar, aber die chemischen Imitate produzieren nur sehr geringe Mengen Wasserstoff (H2). Anderseits ist die Isolation und Reinigung des natürlichen Enzyms aus Bakterien oder Algen mühsam und aufwändig.
Entscheidender Schritt in Richtung industrieller Herstellung biobasierter Materialien
Forscher der Ruhr-Universität Bochum (RUB) und des Max-Planck-Instituts für Chemische Energiekonversion (MPI CEC) ist es jetzt gelungen, halbsynthetische Eisen-Eisen-Hydrogenasen herzustellen. Sie nahmen eine biologische Vorstufe des Enzyms die einfach und in große Mengen zu produzieren ist, und gaben ein chemisches Imitat des aktiven Zentrums hinzu. In wenigen Minuten setzte eine starke H2-Bildung ein. Die Hydrogenase-Vorstufe hatte die chemisch hergestellte eisenhaltige Substanz spontan in ihr Proteingerüst integriert und aktiviert. Diese künstlich hergestellten Komplexe wurden mit Hilfe spektroskopischer Methoden vom Forscherteam des MPI CEC eingehend charakterisiert. Sie fanden heraus, dass das künstlich entstandene Enzym von der natürlichen Hydrogenase nicht zu unterscheiden ist.
„Durch die spektroskopische Analyse kann man auch die Struktur des Enzyms aufklären,und darüber Aufschlüsse erhalten, warum das Enzym aktiv ist“, erklärt Edward J. Reijerse, Gruppenleiter am MPI CEC. Jetzt sind die Forscher in der industriellen Herstellung von biobasierten Materialien einen entscheidenden Schritt vorangekommen. Die Wissenschaftler vom MPI CEC in Mülheim und die RUB-Forscher berichteten gemeinsam mit Kollegen aus Grenoble in der Zeitschrift Nature Chemical Biology über die Arbeiten.
->Quelle: cec.mpg.de; ruhr-uni-bochum.de; nature.com