Chemie-Nobelpreis für die Entwickler der Kryo-Elektronenmikroskopie
Den Chemie-Nobelpreis 2017 erhalten der Schweizer Jacques Dubochet, der Deutsch-Amerikaner Joachim Frank und der Schotte Richard Henderson für de Entwicklung der Kryo-Elektronenmikroskopie am European Molecular Biology Laboratory – eine „Revolution in der Biochemie“ – so das Stockholmer Nobelpreis-Komittee. Denn mit dieser Methode verstehe man nicht nur die Chemie des Lebens besser, sie helfe auch bei der Entwicklung neuer Medikamente.
[note Die drei Chemie-Nobelpreisträger 2017: Jacques Dubochet, Joachim Frank und Richard Henderson – Fotos © Handout Universität Lausanne] In der Kryo-Elektronenmikroskopie wird die Probe schockgefroren, sodass das vorhandene Wasser zu amorphem Eis wird. Insbesondere werden Kryo-Elektronenmikroskope verwendet, um komplexe Proteinstrukturen zu analysieren, die nicht kristallisiert werden können. Dabei werden die Strukturen innerhalb von Sekundenbruchteilen durch flüssiges Helium auf Temperaturen bis zu ?260 °C abgekühlt.
Über ein im Gerät verbautes Goniometer wird das Präparat aus verschiedenen Ansichten analysiert um anschließend ein 3D-Bild aus den Daten zu generieren. Die Auflösung kryo-elektronenmikroskopisch ermittelter 3D-Strukturen liegt momentam in einem Bereich von ca. 6 bis 30 Å. Dieses Verfahren ist besonders geeignet für die Darstellung von Lösungen im Porenraum, um die frühen Abbindeprozesse in Frischbeton und -mörtels zu studieren und um mikrobiologische Prozesse präparationsfehlerfrei untersuchen zu können.
[note Das Zika-Virus (re.) konnte mithilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie recht schnell entschlüsselt, und gleichzeitig konnte mit der Entwicklung maßgeschneiderter Medikamenten begonnen werden. Bild: Uni Lausanne] Bisher mussten die Proben zur Untersuchung in einem herkömmlichen Rasterelektronenmikroskop (REM) vakuumbeständig sein; vor der Untersuchung musste das Wasser daraus entfernt werden. Dabei durchlief die Probe einen langwierigen Prozess (Gefriertrocknen, Kritisch-Punkt-Trocknen, chemisches Fixieren). Im Rahmen dieser Behandlung bildeten sich in der Probe Strukturveränderungen, diee das Ergebnis verfälschen konnten.
[note Der gebürtige Deutsche Joachim Frank arbeitet an der Columbia University in New York und legte wichtige Grundsteine für Kryo-Elektronenmikroskopie: 1975 bis 1986 machte er sie dadurch allgemein anwendbar, dass er eine spezielle Bildverarbeitung entwickelte. Damit konnte man aus den unscharfen zweidimensionalen Bildern eine scharfe 3D-Aufnahme zusammensetzen.
1990 gelang es Richard Henderson vom MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, die 3D-Struktur eines Proteins in atomarer Auflösung zu erzeugen. Er bewies damit, dass sich mittels Elektronenmikroskopie nicht nur totes Material abbilden ließ.
Jacques Dubochet von der Universität Lausanne verbesserte diese Mikroskopietechnik Anfang der 80er Jahre wesentlich, indem er die in Wasser gelösten Moleküle für die Messung rasant einfror, also „vitrifizierte“. Dadurch behalten die Biomoleküle selbst im Vakuum ihre natürliche Form. Das erlaubte eine Momentaufnahme ihrer Struktur. Nach luzernerzeitung.ch/chemie-nobelpreis.]
->Quellen: