Chaperone nachgebaut
Nur mit der korrekten Struktur können Proteine ihre Aufgaben in der Zelle erfüllen. Für die richtige Faltung sorgen „zelluläre Anstandsdamen“, die Chaperone. Sie können zudem dabei helfen, Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Manajit Hayer-Hartl und ihr Team vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried konnten das Schlüsselprotein der Photosynthese nachbauen und haben die Photosynthese-Leistung in Pflanzenzellen erhöht. Mittels Gentechnik konnten sie das Schlüsselenzym „RuBisCO“, das den ersten Schritt der Kohlenhydrat-Produktion in Pflanzen, die Fixierung von Kohlendioxid, katalysiert, effektiver machen.
Sonnenlicht gibt Pflanzen die Energie zum Wachsen: Mittels Photosynthese werden Kohlenstoff und Wasser in Zucker und Sauerstoff umgewandelt. Der Hauptakteur dieses wichtigen biologischen Prozesses ist das Enzym RuBisCO. Das Schlüsselenzym katalysiert den ersten Schritt der Kohlenhydratproduktion in Pflanzen, die Fixierung von Kohlendioxid. Dabei nutzen Pflanzen das CO2, um Biomasse aufzubauen und für ihr Wachstum die nötige Energie zu erzeugen. Allerdings ist das Schlüsselenzym sehr ineffizient und arbeitet nur langsam. Auch Reaktionen mit Sauerstoff können die Katalyse von RuBisCO beeinträchtigen, was wiederum die Photosyntheseleistung des Enzyms und damit das Pflanzenwachstum stört. Biotechnologen vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben es sich daher zur Aufgabe gemacht, durch die gentechnische Veränderung von RuBisCO, die Effizienz der Photosynthese anzukurbeln. Ein Team um Manajit Hayer-Hartl hat dafür die Voraussetzungen geschaffen, wie eine neue Studie im Fachjournal „Science“ zeigt.
Bakterium erzeugt Pflanzen-RuBisCO
Um RuBisCO und somit die Photosynthese gentechnisch zu verändern, mussten die Forscher das Enzym in einen alternativen Wirt, beispielsweise ein Bakterium, einbringen, wo das Enzym dann funktionsfähig produziert wird. Eine solche enzymatisch aktive Form des Pflanzen-RuBisCOs in einem bakteriellen Wirt herzustellen, war bisher allersings nicht möglich. Dieses Problem haben die Wissenschaftler nun gelöst. Sie fanden heraus, wie das RuBisCO-Enzym zusammengesetzt wird. Der Studie zufolge besteht der Photosynthese-Treiber aus acht großen und acht kleinen Untereinheiten. Die Proteinfaltung der großen Bereiche wird dabei durch spezifische makromolekulare Faltungskäfige, sogenannte Chaperonine, unterstützt. Mit diesen können die neu synthetisierten Proteine ihre korrekte funktionelle Struktur einnehmen, wie die Forscher berichten. Nach der Faltung unterstützen weitere Helferproteine, sogenannte Chaperone, die Untereinheitendabei, sich zu einem großen Enzymkomplex zusammenzufinden.
Enzym-Varianten wie am Fließband bauen
Dieses bakterielle Expressionssystem arbeitet den Forschern zufolge wie ein „Fließband für Autos“. „Früher musste jede optimierte RuBisCO-Variante in einer transgenen Pflanze mühsam erzeugt werden, was ein Jahr oder länger dauert. Das kann man in etwa damit vergleichen ein Auto per Hand zu bauen. Jetzt können wir Hunderte oder Tausende solcher RuBisCO-Varianten in Tagen oder Wochen herstellen. Es ist, als würde man Autos am automatisierten Fließband bauen“, sagt Manajit Hayer-Hartl.
Mit ihrer Studie ebnen die Max-Planck-Forscher den Weg, mittels Gentechnik die Photosynthese bei Pflanzen zu verbessern und so das Pflanzenwachstum und letztlich die Ernteausbeute durch neue effiziente Schlüsselenzyme zu fördern. bb
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