Wie Enzyme Wasserstoff produzieren

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Mechanismus aufgeklärt

Jahrelang hatten Forscher angenommen, dass es bei der Wasserstoffproduktion durch Enzyme einen hoch instabilen Zwischenzustand geben müsse. Nachweisen konnte ihn niemand. Jetzt haben Forscher der Ruhr-Universität Bochum und der Freien Universität Berlin den entscheidenden Katalyseschritt bei der Reaktion aufgeklärt.

Weil Enzyme, sogenannte Hydrogenasen, Elektronen und Protonen effizient zu Wasserstoff umsetzen,  sind sie Kandidaten für die biotechnologische Herstellung des Energieträgers. „Um mithilfe von Enzymen Wasserstoff in industriellem Maßstab zu erzeugen, müssen wir deren Funktionsweise genau verstehen“, sagt Prof. Thomas Happe, mit Martin Winkler und Sven Stripp (Foto) Autor einer Studie, die jetzt in in der Zeitschrift Nature Communications veröffentlicht wurde, und in der das Team um Happe und der Bochumer Arbeitsgruppe für Photobiotechnologie über die Ergebnisse mit Berliner Kollegen berichtet.

Enzym arbeitet in zwei Richtungen

Hydrogenasen können in zwei Richtungen arbeiten: Sie setzen Protonen und Elektronen zu Wasserstoff um oder spalten Wasserstoff in Protonen und Elektronen. Diese Reaktionen finden an dem aktiven Zentrum der Hydrogenase statt, das eine komplexe Struktur aus sechs Eisen- und sechs Schwefelatomen ist, genannt H-Cluster. Während des Katalyseprozesses durchläuft dieser Cluster mehrere Zwischenzustände.

Cartoon-Modell der Eisen-Hydrogenase „CpI“ aus Clostridium acetobutylicum (3C8Y). Der Fluss der Elektronen ist durch die roten Pfeile angezeigt, Protonen und Wasserstoff interagieren mit dem Protein wie durch die blauen Pfeile indiziert. Die Reaktion läuft unter natürlichen Bedingungen in beide Richtungen ab.) – Grafik © physik.fu-berlin

Bei der Spaltung von molekularem Wasserstoff (H2) bindet das Wasserstoffmolekül zunächst an den H-Cluster. „Hydrogenase-Forscher waren von jeher davon überzeugt, dass im ersten Reaktionsschritt eine ungleichmäßige Spaltung von H2 erfolgen müsse“, erklärt Martin Winkler. Die Idee: Es entsteht ein positiv geladenes Proton (H+) und ein negativ geladenes Hydrid-Ion (H–), die dann schnell zu zwei Protonen und zwei Elektronen weiterreagieren. „Der Hydrid-Zustand des aktiven Enzyms, in dem also das Hydrid-Ion an das aktive Zentrum gebunden ist, gilt als hochgradig instabil – nachweisen konnte ihn bislang niemand“, so Winkler. Genau das gelang den Forschern nun.

Trick macht instabilen Zustand sichtbar

Mit einem Trick reicherten sie den H-Cluster-Zustand mit dem Hydrid-Ion an, sodass er sich spektroskopisch nachweisen ließ. Während der Wasserstoffspaltung stellt sich ein chemisches Gleichgewicht zwischen den beteiligten Reaktionspartnern – Protonen, Hydrid-Ionen und Wasserstoffmoleküle – ein. Im Gleichgewicht liegen stabile Konzentrationen der drei Wasserstoffzustände vor. Indem die Forscher von außen große Mengen an Protonen und Wasserstoff zu dem Gemisch hinzugaben, verschoben sie das Gleichgewicht – zugunsten der Hydrid-Produktion. Das aktive Zentrum mit dem negativ geladenen Hydrid-Ion reicherte sich nun in größerer Menge an; genug, um messbar zu sein.

 

Den Hydrid-Zwischenzustand, der auch bei der Wasserstoffproduktion entsteht, wies das Team auch noch in weiteren Versuchen mit gezielt veränderten Hydrogenasen nach. „So konnten wir das Katalyseprinzip dieser Hydrogenasen erstmals experimentell belegen“, resümiert Thomas Happe. „Das liefert eine entscheidende Grundlage, um den hochgradig effektiven Umsatzmechanismus des H-Clusters für die industrielle Erzeugung von Wasserstoff zu reproduzieren.“ Die Enzyme können bis zu 10.000 Wasserstoffmoleküle pro Sekunde umsetzen.

Die Forscher erhielten finanzielle Unterstützung von der Volkswagen-Stiftung (LigH2t) und von der Deutschen Forschungsgemeinschaft im Rahmen des Exzellenzclusters Resolv (EXC1069).

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